Регуляция скольжения белками микрофиламентовСтраница 1
В мышечных клетках актиновые нити содержат (кроме, актина) два регуляторных белка — тропомиозин и тропонин, благодаря которым скольжение чувствительно к концентрации ионов Са2+. Связывание комплекса миозин — АТР с актином возможно только в присутствии Са2+, т. е. Са2+ служит, регулятором мышечного сокращения. Концентрация Са2+ внутри саркомеров регулируется высвобождением его из саркоплазматического ретикулума при деполяризации мембраны.
Тот факт, что миозин действительно присутствует в микрофиламентах животных клеток, был продемонстрирован с помощью антител к миозину, меченных флуоресцеином. Возможно также, что в немышечных клетках миозиновые молекулы существуют не в виде типичных нитей с выступающими головками, а просто как двуглавые мономеры, сохраняющие способность связывать актиновые микрофиламенты. Другая модель, которую предложили Марута и Корн, предполагает, что одиночные, миозиновые молекулы присоединены к актиновому филаменту стержневыми участками тяжелых цепей, так что свободные головки могут взаимодействовать с соседними актиновыми филаментами. В этом случае подвижность обеспечивалась бы непосредственно скольжением двух актиновых микрофиламентов друг относительно друга, т, е. так, как скользят микротрубочки в ресничках и жгутиках. Согласно этой модели, одноглавый миозин, который, по-видимому, не способен образовывать биполярные нити (как, например, миозин Acanthamoeba), тоже мог бы участвовать в генерации движения.
Поскольку подвижность зависит от взаимодействия актина и миозина, факторы, регулирующие это взаимодействие, можно рассматривать как регуляторы клеточной подвижности. В мышечных клетках управление сокращением осуществляется с помощью ионов Са2+ и системы тропомиозин — тропонин, связанной с актиновыми нитями. В немышечных клетках регуляция еще недостаточно изучена. Ясно, однако, что в клетках различных типов может, быть много разных регуляторных систем — одни из них основаны на действии Са2+, а Другие реализуют другие механизмы.
Ферментативная активность при взаимодействии очищенных препаратов актина и миозина из немышечных клеток не зависит, как правило, от концентрации Са2+, однако известны примеры Са2+ чувствительной АТРазной активности актомиозина из тканей мозга, из лейкоцитов, тромбоцитов и плазмодия миксомицета Physarum polycephalum . Чувствительность к Са2+ можно определить, регистрируя сокращение актомиозиновых нитей в клеточных экстрактах (это сделано на амебах и некоторых других клетках). Данные in vivo о подвижности, чувствительной к Са2+, в которой участвуют микрофиламенты, получены при исследовании токов цитоплазмы у Amoeba proteus, Chaos carolinensis и Physarum, а также АТР-зависимого сокращения изолированных полосок щеточной каемки кишечного эпителия.
В мышечных клетках сокращение регулируется Са2+-связывающим белком системы тропомиозин — тропонин, поэтому некоторые исследователи искали подобные белки и в немышечных клетках. Белки, подобные тропомиозину, удалось найти в тромбоцитах, в тканях мозга, в поджелудочной железе и в культуре фибробластов мышц; Са2+-связывающий белок, похожий на тропонин мышц, недавно выделили из мозга куриных эмбрионов. Белки, придающие, актомиозиновому комплексу чувствительность к Са2+, выделены из Physarum и Dictyosteиит, однако эти данные нуждаются в дальнейшей проверке.
Наряду с кальциевой регуляцией, несомненно, существуют и другие регуляторные системы, контролирующие взаимодействие актина и миозина.
Одной из них может быть регуляция фосфорилирования миозина. Было показано, например, что в тромбоцитах АТРазная активность миозина, стимулированная актином, возрастает приблизительно в 5 раз, когда легкая (17 000) цепь миозина фосфорилируется особой протеинкиназой в присутствии АТР. Это позволяет предполагать, что фосфорилирование прямо влияет на взаимодействие актина и миозина. Однако относительно этой системы пока еще преждевременно делать окончательные выводы.
Из приведенных выше примеров должно быть ясно, что в настоящий момент еще нет единой теории регуляции актомиозинового взаимодействия в немышечных клетках. Отчасти это обусловлено сравнительной скудостью сведений, которыми мы располагаем по этому вопросу, а отчасти—сложностью самой проблемы. Вероятно, что в регуляции взаимодействия актина с миозином в немышечных клетках участвует многих систем. Для некоторых клеток важное значение имеют ионы Са2+, о других механизмах регуляции известно пока еще слишком мало.
Есть еще один способ генерировать движение, который используется не для перемещения всей клетки как целого, а для движения отдельных ее частей (например, мембран); речь идет о подвижности, обусловленной полимеризацией и деполимеризацией пучков актиновых филаментов. В этом случае движение обусловлено не скольжением, а ростом пучков микрофиламентов, которые при этом отталкивают ту часть клетки, которая контактирует с зоной их роста (обратный процесс, как можно представить себе, происходит при деструкции микрофиламентов).
Популярные статьи:
Когда возник человек современного типа на Земле?
Считалось, что человек современного физического типа появился 40—50 тыс. лет назад. В соответствии с новыми данными этот срок определен в пределах 100-200 тыс. лет назад. Кроманьонцы не отличаются от людей современного физического типа. Е ...
Механистическая картина мира
Механическая картина мира. В 16-17 вв. вместо натурфилософской утвердилась механистическая картина мира, распространившая на все явления в мире законы механики Галилея – Ньютона, которые принимались за основу всех других законов природы. ...
Морфология бактерий
Прокариоты отличаются от эукариот по ряду основных признаков.
1. Отсутствие истинного дифференцированного ядра (ядерной мембраны).
2. Отсутствие развитой эндоплазматической сети, аппарата Гольджи.
3. Отсутствие митохондрий, хлоропласто ...